Prionen sind infektiöse Proteine und Verursacher von Krankheitsbildern –                      bei Schafen: Scrapie, bei Nerzen: die Gehirnerkrankung TME und bei Rindern:            BSE (bovine spongiforme Encephalopathie), die auf eine neue Art von Infektion       durch falsch gefaltete Proteine zurückzuführen sind.
Beim Menschen sind es: die neue Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (nvCJD)    und die Kuru-Krankheit in Papua-Neuguinea (Kannibalen). Bei der TFS (Tödlichen Familiären Schlaflosigkeit), dem GSS (Gerstmann-Sträussler-Syndrom) und der CJD kann die Fehlfaltung von Proteinen genetisch bedingt sein. Alle diese Erkrankungen gehen mit einer sich schleichend entwickelnden Degeneration des Gehirns einher,           die schwere Schäden des neurologischen, psychischen und kognitiven Apparates verursacht.

Das körpereigene Protein befindet sich in den Zytoplasmamembranen des ZNS.               Seine Funktion ist unbekannt. Es kommt bei allen Säugetieren in fast identischer            Form vor. Das ihm entsprechende Prion-Protein (PrP) findet man in vielen Teilen             des Gehirns, auch bei jedem gesunden Menschen. Aus ungeklärten Gründen kann          sich dieses Protein strukturell verändern, so dass es unlöslich wird und als Präzipitat ausfällt, was zu den schweren Schädigungen des Gehirns führt. Auch mit den emp-findlichsten Methoden kann man in diesen Ablagerungen keine Nukleinsäure nach-           weisen. Deshalb führt vermutlich allein die Strukturänderung (fehlgefaltetes Protein)       zur Krankheit.
Prionen sind jedoch keine Krankheitserreger im klassischen Sinne. Sie widerstehen           Hitze von 100° C, Chemikalien und vielen Desinfektionsmitteln. Sogar im Erdboden           können sie Jahre überdauern. Die Prionen (PrPSc)-Eiweiße werden möglicherweise           durch Genmutationen oder Infektion aus den körpereigenen Eiweißen (PrPC) gebildet.      Der Zusatz "Sc" steht für Scrapie-spezifisch, der von "C" für cellulär, also für körper- eigen. Prionen binden sich offenbar an Nervenzellen und zwingen anderen Eiweiß-     molekülen ihre Struktur auf. Für die Entwicklung eines diagnostischen Testes war       der Sachverhalt entscheidend, dass das normale PrPC durch Proteinase K gespalten werden kann, das fehlgefaltete PrPSc aber nicht.                                                                   
Die Bildung des Eiweißes PrPSc wird auf eine Punktmutation im Gen PRNP der er-             krankten Individuen zurückgeführt. Es werden daher an verschiedenen Stellen                andere Aminosäuren als im normalen Eiweiß PrPC eingebaut. Die genetische Infor-           mation für das Prion-Protein liegt auf dem Chromosom 20.
Nach der alimentären Übertragungstheorie besteht auch die Möglichkeit, dass die  Prionen durch das Blut verbreitet werden. Man nimmt an, dass sich die krankmachen- den Prionen - wenn sie durch die Darmwand gelangen - speziell an die Leukozyten binden, um sich in den lymphatischen Geweben des Körpers (z.B.Tonsillen) anzulagern. Parallel dazu wandern sie vermutlich über Nervenbahnen ins Gehirn und verursachen        erst dort die Schädigungen. Die BSE-Endemien wurden bisher in Zusammenhang mit der Dasselfliege und ihrer chemischen Bekämpfung (Mark Purdey)gebracht. Das Team von AGUZZI konnte Prionentransfer durch Urin von Tieren mit Nephritis nachweisen.           

Bei der Alzheimer Krankheit führt der Verlust von Nervenzellen zur Schrumpfung      des Gehirns bis zu 20% (sichtbar durch bildgebende Verfahren wie CT und MRT).        Der Verlust von Nervenzellen tritt nicht nur in der Hirnrinde auf, sondern auch in      tiefer liegenden Hirnstrukturen wie dem MEYNERT-Basalkern(der Acetylcholin-Quelle). Infolge des Absterbens von Zellen in diesem Kern kommt es zu einer erheblichen Verminderung dieses essentiellen Überträgerstoffs in der Hirnrinde. Die Veränderung bewirkt Störungen der Informationsverarbeitung und ist ursächlich am Gedächtnis-         verlust beteiligt. Das Typische der Alzheimer-Krankheit besteht darin, dass das Absterben von Nervenzellen mit der Bildung von abnorm veränderten Eiweißbruch-stücken einhergeht, die sich in Form von Fäserchen (Neurofibrillenbündel) im Gehirn ablagern. Diese innerhalb vieler Nervenzellen nachweisbaren Knäuel bestehen aus     Tau-Protein, einem normalen Bestandteil des Zellskeletts. Bei der Alzheimer'schen Krankheit wird das Tau-Protein jedoch übermäßig mit Phosphatgruppen beladen.  Dadurch kommt es in der Zelle zu Störungen von Stabilisierungs- und Transportpro- zessen, die letztlich zum Zelluntergang führen (mit pathologischen Eiweißplaques        um einen Amyloidkern).                                                                                       
Für eine Früherkennung einer Alzheimer’schen Erkrankung stehen Methoden zur              Bestimmung von molekularen Biomarkern unter anderem im Liquor cerebro-spinalis           zur Verfügung: die Erniedrigung der ß-Amyloid-42- und gleichzeitige Erhöhung der           h-Tau-Antigen-Konzentration sind einige Jahre vor Eintreten der Demenz als spezi-         fisches Zeichen der Erkrankung nachweisbar.